为什么要进行蛋白质空间结构预测
研究蛋白质的结构意义重大，分析蛋白质结构、功能及其关系是蛋白质组计划中的一个重要组成部分。
预测蛋白质结构，有助于了解蛋白质的作用，了解蛋白质如何行使其生物功能，认识蛋白质与蛋白质或其它分子之间的相互作用，这无论是对于生物学还是对于医学和药学，都是非常重要的。对于未知功能或者新发现的蛋白质分子，通过结构分析，可以进行功能注释，指导设计进行功能确认的生物学实验。通过分析蛋白质的结构，确认功能单位或者结构域，可以为遗传操作提供目标，为设计新的蛋白质或改造已有蛋白质提供可靠的依据，同时为新的药物分子设计提供合理的靶分子结构。
蛋白质的四级结构对生物体有什么意义，怎样证明蛋白质的四级结构？
蛋白质的结构复杂性、多样性，体现了它的功能的多样性，虽然20多种氨基酸随机排列能合成多种氨基酸，但自然界更为庞大的基因库仅仅依靠这点是不能满足的，所以蛋白质的各种不同结构，不同形状都体现不同的功能，更庞大的是四级结构中不同的结构的肽链连在一起构成不同的蛋白质，虽然这些组合有限，但想想本来就相当丰富的一二三级结构在随机组合，数量已经是天文数字！总的来说蛋白质结构的复杂性就是为了满足其功能的多样性。
蛋白质的四级结构：一级，线性结构（肽链）；二级结构，平面结构；三维结构，空间立体结构；四级，多条肽链结合在一起形成的成熟蛋白质，如血红蛋白有两条肽链组成。
没必要验证，扫描显微镜下可以直接观察。
蛋白质结构预测的一般流程
不知道你说的是哪个结构：
一、一级结构预测
1.首先分析已纯化蛋白质的氨基酸残基组成。
2.测定多肽链的氨基末端与羧基末端为何种氨基酸残基。
3.把肽链水解为片段，分别进行分析。
4.然后测定各肽链的氨基酸排列顺序，一般采用Edman降解法。
5.一般需用数种水解法，并分析出各肽链中的氨基酸顺序，然后经过组合排列对比，最终得出完整肽链中氨基酸顺序的结果。
二、二级结构预测
圆二色光谱：220nm,208nm,198nm处负峰有α螺旋。β折叠不太固定。一般测含α螺旋较多的蛋白质结果准确。
三、三级结构测定
X射线衍射法和磁共振技术。具体原理不说了，你一搜就有。
参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些？其作用如何
通过思维导图了解蛋白质的组成和结构蛋白质是我们都有所了解的一种生物大分子，那么它实际上是怎样的呢？我们可以通过构造一份相关的思维导图来了解蛋白质的基本组成和结构。下图是一份通过iMindMap软件制作的思维导图，接下来我们会对它进行详细介绍。图片1：蛋白质的组成和结构思维导图一、组成1.元素组成组成蛋白质的基本元素有碳、氢、氧、氮、硫；微量元素还有磷和碘等。由于蛋白质中的平均含氮量为百分之十六，所以可以通过测定化合物中的氮含量推算蛋白质的含量，称为凯氏定氮法。但这个方法有个弊端，就是不能区分蛋白氮和非蛋白氮。图片2：元素组成2.基本组成单位蛋白质是一种由氨基酸组成的生物大分子，学习蛋白质要从学习氨基酸开始。人体内的蛋白质经水解后可释放出20多种氨基酸，现有氨基酸根据侧链结构和理化性质可分为四类：非极性、极性中性、碱性和酸性氨基酸。氨基酸的理化特性大致体现在三方面：两性解离、紫外吸收和呈色反应，这些特性是氨基酸组成蛋白质并工作的原理所在。图片3：氨基酸图解二、结构蛋白质的结构是逐级递增，一层一层结合而来的，共有四级结构。1.一级结构一级结构就是组成蛋白质的氨基酸的排列顺序，也称氨基酸序列，这些氨基酸有肽键和二硫键结合在一起，就是肽链。图片4：一级结构2.二级结构二级结构是蛋白质分子中某一肽段的局部空间结构，主要是肽键主链的相对空间位置，不涉及氨基酸侧链集团的构象。二级结构中用到的化学键主要是氢键。二级结构也被成为肽单元，它们具有部分双键的性质。二级结构的类型主要有四种，分别是阿尔法螺旋、贝塔折叠、转角和无规则卷曲，这些都是蛋白质的二级结构的空间结构模型。图片5：二级结构3.三级结构三级结构是蛋白质分子整体的空间结构，包括主链构象和侧链构象，是由二级结构组成的，可单独存在并发挥功能。我们熟知的肌红蛋白就是第一个被阐明三级结构的蛋白质。维持三级结构稳定的化学键包括共价键（这里指二硫键）和次级键（包含氢键、离子键等多种化学键和作用力）。图片6：三级结构4.四级结构四级结构是最终构成蛋白质完整分子的最后一步，是由多条具有独立三级结构的多肽链组合而成的。图片7：四级结构以上就是关于这份思维导图的详细介绍了，相信通过这份导图您对蛋白质的组成和结构有了进一步的了解，这就是善用思维导图的好处。了解更多
蛋白质二级结构图要怎么分析啊？
蛋白质二级结构（secondary structure）
二级结构是指多肽链借助于氢键沿一维方向排列成具有周期性的结构的构象，是多肽链局部的空间结构（构象），主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角等几种形式，它们是构成蛋白质高级结构的基本要素。
α－螺旋(α－helix)是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构元件.在α螺旋中，每 个螺旋周期包含 3.6 个氨基酸残基，残基侧链伸向外侧,同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键。这种氢键大致与螺旋轴平行。一条多肽链呈α-螺旋构象的推动力就是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部(α-螺旋内)的氢键，也能与水分子形成氢键。如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。疏水环境对于氢键的形成 没有影响，因此，更可能促进α-螺旋结构的形成。
四种不同的α－螺旋
β－折叠(β－sheet)也是一种重复性的结构,可分为平行式和反平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。可以把它们想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成,每条纸片可看成是一条肽链, 称为β折叠股或β股(β－strand),肽主链沿纸条形成锯齿状,处于最伸展的构象,氢键主要在股间而不是股内。α－碳原子位于折叠线上,由于其四面体性质,连续的酰氨平面排列成折叠形式。需要注意的是在折叠片上的侧链都垂直于折叠片的平面,并交替的从平面上下二侧伸出。平行折叠片比反平行折叠片更规则且一般是大结构而反平行折叠片可以少到仅由两个β股组成。
在平行（A）和反平行（B）β－折叠片中氢键的排列
反向β－折叠
β－转角(β－turn)是种简单的非重复性结构。在β－转角中第一个残基的C=O与第四个残基的N-H氢键键合形成一个紧密的环,使β－转角成为比较稳定的结构,多处在蛋白质分子的表面,在这里改变多肽链方向的阻力比较小。β－转角的特定构象在一定程度上取决与他的组成氨基酸,某些氨基酸如脯氨酸和甘氨酸经常存在其中,由于甘氨酸缺少侧链(只有一个H),在β－转角中能很好的调整其他残基的空间阻碍,因此使立体化学上最合适的氨基酸；而脯氨酸具有换装结构和固定的角,因此在一定程度上迫使β－转角形成,促使多台自身回折且这些回折有助于反平行β折叠片的形成。
两种主要类型的β－转角
其他二级结构元件还有β－凸起(β－bugle)无规则卷曲(randon coil)等等。
RNase的某些二级结构
蛋白质可分为纤维状蛋白和球状蛋白。纤维状蛋白通常是水不溶性的，在生物体内往往起着结构和支撑的作用；这类蛋白质的多肽链只是沿一维方向折叠, β折叠以反式平行为主且折叠片氢键主要是在不同肽链之间形成。球状蛋白一般都是水溶性的，是生物活性蛋白；它们的结构比起纤维状蛋白来说要复杂得多。α螺旋和β折叠在不同的球状蛋白质中所占的比例是不同的,平行和反平行β折叠几乎同样广泛存在，既可在不同肽链或不同分子之间形成,也可在同一肽链的不同肽段(β股)之间形成。β转角、卷曲结构或环结构也是它们形成复杂结构不可缺少的。
什么是保守结构域？有什么主要特征？
保守结构域是指在生物进化或者一个蛋白家族中具有不变或相同的结构域。保守结构域具有重要的功能，不能被改变，是基因的核心。结构域是介于二级和三级结构之间的一种结构层次，是蛋白质三级结构的基本结构单位。所谓结构域是指蛋白质中由不同二级结构和超二级结构组合而成的独立的稳定结构区域。结构域也是蛋白质功能单元。在多结构域蛋白质中，不同的结构域常常与不同的功能相联系。扩展资料：结构域在空间上具有临近相关性即在一级结构上相互临近的氨基酸残基，在结构域的三维空间结构上也相互临近，在一级结构上相互远离的氨基酸残基，在结构域的空间结构上也相互远离，甚至分别属于不同的结构域。结构域与蛋白质完成生理功能有着密切的关系，有时几个结构域共同完成一项生理功能，有时一个结构域就可以独立完成一项生理功能，但是一个结构不完整的结构域是不可能产生生理功能的。因此结构域是蛋白质生理功能的结构基础，但必须指出的是，虽然结构域与蛋白质的功能关系密切，但是结构域和功能域的概念并不相同。参考资料来源：百度百科-结构域
怎样分析预测蛋白质的跨莫结构跨膜结构
进入ExPASy的网站：http://expasy.org/tools/protscale.html，选择Hphob. / Kyte & Doolittle 。将氨基酸序列输入，得到一个图表，其中数值越大的部分表示这段氨基酸序列的疏水性越强，越有可能是跨膜区域，再与已知的同源蛋白质比较（NCBI中的BLAST）,即可大致预测跨膜结构。所采用的氨基酸亲水性算法请参见文献：A simple method for displaying the hydropathic character of a protein。
生物学上的跨膜结构域指的是什么？怎样预测
是跨膜蛋白的效应区域所展现。预测：依靠一个跨膜蛋白数据库，包含了每个序列的一些附加信息：如跨膜结构区域的数量、跨膜结构域的位置及其侧翼序列的情况。蛋白质序列中跨越细胞膜的区域，通常为α-螺旋结构，约20~25个氨基酸残基。构成他的蛋白质的氨基酸大部分是疏水性氨基酸。扩展资料：自由扩散不需要载体 ，协助扩散和主动运输需要载体（载体蛋白）。通过跨膜运输，可以沟通细胞内外及细胞内各细胞器之间的联系，保证新陈代谢等生命活动中的正常物质交换，也是生物膜能量转换和信息传递等功能的基础。载体蛋白是膜上与物质运输有关的穿膜蛋白，对所运输的物质具有高度选择性，当载体蛋白一端表面的特异结合部位与专一的溶质分子结合，引发载体蛋白空间构象改变，将运送的溶质分子从结合的一侧转运到膜的另一侧。变构的载体蛋白对被转运物质的亲和力同时发生改变，于是被转运的溶质分子与载体蛋白分离而被释放，载体蛋白又恢复到原来的构象。载体蛋白通过周而复始的构象变化被反复循环使用。参考资料来源：百度百科--跨膜区域参考资料来源：百度百科--物质跨膜运输
